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文檔簡介
1、在真核細胞中,內(nèi)質(zhì)網(wǎng)是由連續(xù)的管和片層組成的膜系統(tǒng)[1,2]。眾多蛋白質(zhì)參了這種形態(tài)的形成和維持,其中一類屬于Dynamin家族的GTP酶,如哺乳動物細胞中的Atlastins和酵母細胞中的Sey1p,介導了管狀內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的同源膜融合,對于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的網(wǎng)絡狀結(jié)構的形成至關重要。在釀酒酵母細胞中,當 Sey1p與成管蛋白蛋白 Rtn1p或 Yop1p同時缺失時,會使管狀內(nèi)質(zhì)網(wǎng)缺失,內(nèi)質(zhì)網(wǎng)形態(tài)異常[3]。但是對于 Sey1p介導膜融合的機制,以及它
2、與哺乳動物細胞中 Atlastins功能的保守和區(qū)別程度仍不是很清楚。我們根據(jù)已知的白色念珠菌Sey1的結(jié)構信息,推測分子發(fā)揮功能的重要氨基酸位點,并通過突變在哺乳動物細胞中研究了這些位點的功能,進而了解 Sey1p整個分子的功能方式。我們發(fā)現(xiàn)釀酒酵母中的Sey1p(scSey1)和白色念珠菌Sey1(caSey1)都可以替代Atlastin而起到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜融合的作用,同時,分子的二聚化在其發(fā)揮功能時有著至關重要的作用。但是在COS7細胞
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