去泛素化酶USP27x在細胞中的分子功能及與腫瘤的關系.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、去泛素化酶(deubiquitinating enzymes，DUBs)通過水解泛素羧基末端的肽鍵、異肽鍵或者酯鍵，將泛素小分子特異性地從靶蛋白或前體蛋白上水解下來，以保護靶蛋白不通過泛素-蛋白酶體途徑降解。USP27x(UbiquitinCarboxyl-terminal Hydrolase27)是去泛素化酶中USP家族的一員，開放閱讀框具有1317bp，編碼438個氨基酸，具有一個USP活性催化域。生物信息學分析表明USP27X與同

2、家族的USP22氨基酸序列具有82％的一致性，但至今對USP27x的研究非常少，其生化特征和生物學功能仍然不清楚。
　　本課題研究發(fā)現(xiàn)USP27x在人體各組織中都有表達，其中肝臟、胰腺表達量為最高，肺、乳腺中表達量較低。免疫組化和免疫熒光的結果表明USP27x主要定位于細胞質，但是與其高度同源的USP22卻定位于細胞核。USP27x與USP22在細胞內定位上的明顯差異，表明USP27x在細胞內可能具有不同于USP22的分子功能。<

3、br>　　為了明確USP27x是否對其它分子具有調控的能力，我們首先在體外明確USP27x為具有功能活性的去泛素化酶，然后通過在細胞內過表達USP27x，篩查細胞內蛋白分子的變化，發(fā)現(xiàn)USP27x的增加可導致p21蛋白表達量的增加，而這種增加在使用蛋白酶體抑制劑MG132處理細胞后消失，表明USP27x能通過蛋白酶體途徑影響p21的蛋白水平。
　　USP27x對p21的調控能力，促使我們推測USP27x很可能介導了腫瘤細胞的惡性生

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