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文檔簡介
1、本研究采用牛骨骼肌,首先調制肌原纖維后進行不同程度壓力(100、200、300和400Mpa)處理,對肌原纖維蛋白以及其中的Mg2+-ATP酶活性變化進行研究。然后從牛骨骼肌中提取α-輔肌動蛋白,對其熒光光譜、質量中心、收縮率、芳香族表面疏水性殘基以及表面巰基含量等的變化進行測定和分析,探討了α-輔肌動蛋白的結構變化。結果如下:
(1) 隨著壓力的升高,肌原纖維蛋白條帶逐漸變淡,肌原纖維蛋白Mg2+-ATP酶活性逐漸下降。
2、
(2) 隨著壓力的升高,α-輔肌動蛋白熒光強度逐漸下降。熒光強度峰值的極大波長向短波長方向移動,α-輔肌動蛋白質量中心逐漸下降。
(3) 隨著壓力的升高,α-輔肌動蛋白收縮率逐漸下降,壓力400MPa時解壓后的收縮率為41﹪。
(4) 隨著壓力的升高,α-輔肌動蛋白的芳香族表面疏水基團含量逐漸升高,壓力300Mpa時達到最高點,壓力達到400Mpa時,芳香族表面疏水基團含量略有下降趨勢。
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