蛋白質模型分子水溶液中溶質-溶質相互作用的熱力學研究.pdf

1、蛋白質是許多生物現(xiàn)象的重要物質基礎。氨基酸是重要的生物活性物質，是組成蛋白質的基本結構單位，被認為是理論研究中最重要的生物模型化合物：酰胺因為含有一些多肽鏈單元，多肽鏈單元含有?；头菢O性殘基，已成為研究水溶液里肽鏈性質的模型化合物。糖類和羥基化合物能夠穩(wěn)定球形蛋白質的天然構象，而有機溶劑對蛋白質的溶解性、變性行為、折疊和解折疊及酶的活性等都有很大影響。通過研究水溶液中氨基酸、酰胺與有機溶劑化合物的熱力學性質，既可以獲得水溶液中溶劑化的

2、溶質分子間的相互作用方面的信息，又有助于了解有機溶劑化合物對蛋白質的穩(wěn)定機理及氨基酸、酰胺在蛋白質中的構象穩(wěn)定性和解折疊過程中所擔當?shù)慕巧?本論文主要由以下幾部分組成： 第一部分：概述了蛋白質模型分子體系溶液熱力學的研究狀況。 第二部分：選擇六種典型氨基酸——甘氨酸、L-丙氨酸、L-絲氨酸、L-纈氨酸、L-脯氨酸、L-蘇氨酸為研究對象，用LKB-2277熱活性檢測儀的流動混合測量系統(tǒng)測定了298.15K、303

3、.15K和310.15K時它們與2,2,2-三氟乙醇(TEF)在水溶液中的混合焓及各自的稀釋焓，根據(jù)McMillan-Mayer理論關聯(lián)得到各級異系焓相互作用系數(shù)，從溶質一溶質相互作用角度，研究了氨基酸與2,2,2-三氟乙醇分子間的相互作用機制，并探討了溫度的影響。 結果表明：(1)氨基酸與2,2,2-三氟乙醇分子間的hxy均為正值，說明兩種溶質分子混合過程中吸熱效應占優(yōu)勢，不同氨基酸與2,2,2-三氟乙醇分子間的hxy值的不同

4、主要取決于不同氨基酸分子側鏈結構的差異。(2)三個溫度下氨基酸與2,2,2-三氟乙醇分子間的hxy值有較大的差異。310.15K時氨基酸與2,2,2-三氟乙醇分子間的焓對相互作用系數(shù)均大于298.15K和303.15K時的數(shù)值。說明當溫度升高時，由于氫鍵的協(xié)同作用加大了分子間的疏水相互作用，增強了羥基的部分去水化作用，且溫度越高，氫鍵的協(xié)同作用越明顯，所以310.15K時氨基酸與2,2,2-三氟乙醇的hxy出現(xiàn)較大的正值，這可能是2,2

5、,2-三氟乙醇可以作為可逆變性劑的一個主要原因。(3)脯氨酸具有獨特的吡咯環(huán)結構，它們在確定多肽性質方面具有特殊的重要性。結果表明吡咯環(huán)具有較大的疏水作用，而且脯氨酸與2,2,2-三氟乙醇分子作用的hxy值是隨著溫度的遞增而遞增的。 第三部分：研究氨基酸298.15K(甘氨酸、L-丙氨酸、L-絲氨酸、L-纈氨酸、L-脯氨酸、L-蘇氨酸)和N，N-二甲基乙酰胺(DMAC)分別與二甲亞砜分子間的異系焓相互作用，根據(jù)得到的焓對相互作用

6、系數(shù)討論了氨基酸和N，N-二甲基乙酰胺分別與二甲亞砜分子的作用機制，得到結論如下： (1)水溶液中上述六種氨基酸、DMAC與二甲亞砜的相互作用均為吸熱過程，焓對作用系數(shù)表現(xiàn)為正值。在298.15K時，模型化合物與二甲亞砜異系焓對相互作用系數(shù)出現(xiàn)了以下順序：hxy(Gly)

7、比，DMAC分子中極性的酰胺鍵是一個共軛體系，而且這個共軛體系受3個甲基的包圍，產生很大的位阻效應，這大大降低了DMAC與二甲亞砜分子間的親水-親水相互作用；而與氮原子相連的兩個甲基大大增強了兩者之間的疏水-疏水相互作用；所以，hxy(DMAC)表現(xiàn)出較大的正值。 第四部分：采用2277熱活性檢測儀的流動混合測量系統(tǒng)測定了298.15K時N,N-二甲基乙酰胺與葡萄糖、蔗糖分子的混合過程焓變及各自的稀釋焓，根據(jù)McMillan-M

8、ayer理論關聯(lián)得到各級焓作用系數(shù)，探討了其相互作用機理。 研究結果表明： 在水溶液中DMAC與葡萄糖、蔗糖相互作用均為吸熱過程，焓對作用系數(shù)表現(xiàn)為正值。在298.15K時，DMAC與葡萄糖、蔗糖異系焓對相互作用系數(shù)出現(xiàn)了hxy葡萄糖)